История открытия и изучения белков
   Внедрение первого препарата белкового вещества описано в работах Я. Б. Беккари. Эксперименты с белковыми веществами растительного 
происхождения проводили И. М. Руэль, А. Пармантье и др. Экспериментальные работы с белковыми веществами животного происхождения были 
осуществлены Ф. Кене, Ф. Вассерберг, И. Пленк.
   А. Ф. Фукруа первый делает попытки по установлению строения белков и сравнению белковых веществ различных тканей и жидкостей живого 
организма.
   Первые данные об элементарном составе белков были получены Гей-Люссаком и Тенаром.
   Над установлением эмпирических формул белковых веществ работали Ш. А. Вюрц, Э. Бауленхауер, Э. Фреши и А. Валансьен и др.
   Открытие аминокислот было сделано такими учеными как Л. Н. Воклен, У. Г. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно и др.
   В работах А. Я. Данилевского и Э. Фишера описывается способ связи аминокислот в белковой молекуле. Значительный вклад в развитие 
представлений о структурах белковой молекулы внес К. У. Линдерстрем-Ланг и др.
   В 1921 г. состоялось открытие Московского биохимического института. Физико-химические методы исследования белков в 1930 – 1940-х гг. 
были продолжены Д. Л. Талмуд, П. В. Афанасьевым и др.
   Особенно следует отметить вклад Ф. И. Гизе, А. И. Коднева, П. Т. Ильенкова, А. Я. Данилевского, А. П. Сабанеева, Н. Н. Любавина и других 
отечественных ученых в развитие представлений о химическом строении белка.
Элементарный состав белков. Методы выделения и фракционирования белков
   Способы гомогенизации материала:
·      размалывание на специальных мельницах, измельчение в гомогенизаторах Уорринга и Поттера, ультразвуком, попеременным 
замораживанием и оттаиванием, осмотическим шоком, методом азотной бомбы;
·      экстракция белков растворами солей, буферными смесями (фосфатный, цитратный, боратный), органическими растворителями (водными 
растворами одно- и многоатомных спиртов, уксусной и дихлоруксусной кислот, ацетона и др.).
   Методы фракционирования белков:
·      высаживание, осаждение органическими растворителями (метиловым и этиловым спиртами, ацетоном, диоксаном и др.);
·      осаждение солями тяжёлых металлов (Hg2+, Zn2+, Ca2+, Ba2+, Pb2+, Cu2+, и др.), электрофорез жидкостный, на бумаге и блоке агар-агара.
Гомогенность и молекулярная масса белков
   Способы очистки белковых препаратов от низкомолекулярных примесей:
·      диализ;
·      электродиализ;
·      кристаллизация;
·      ильфильтрация.
   Методы определения гомогенности белковых препаратов осуществляется:
·      по независимости растворимости от количества твердой фазы;
·      по хроматографической, электроогорепической и гравитационной однородности;
·      по кристалличности, по содержанию HS- группы и концевых аминокислот.
   Методы определения молекулярной массы белка:
·      гравитационный (ультрацентрифугирование);
·      вискозометрический;
·      осмометрический;
·      электронно-микроскопический;
·      хроматографический;
·      химический;
·      оптический.
Аминокислотный состав белков
   Аминокислоты — основные структурные элементы всех белков. Они очень разнообразны. Аминокислоты делят на природные и искусственные. 
Кроме того, аминокислоты также подразделяются на рацемические и оптические активные аминокислоты. Особое значение для жизни имеют а-
аминокислоты. Аминокислоты могут быть заменимыми и незаменимыми для человека.
Строение белковой молекулы
   Способ связи аминокислот в белковой молекуле описан в работах А. Я. Данилевского и Э. Фишера. Важную роль в этом играют методы синтеза 
пептидов (синтез пептидов по методу Р. Меррифильда). Структура белковой молекулы строится по полипептидной теории.
   Природные пептиды — это карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин и др.
   Для первичной структуры белков значимы понятия N- и C-концевых аминокислот, а также расщепление дисульфидных связей и окисление 
остатков цистеина в цистеиновую кислоту. Селективный гидролиз трепсином и химотрипсином, фракционирование пептидов методом электрофореза 
и хроматографии помогают в расшифровке первичной структуры выделенных пептидов и воссозданию полной структуры полипептидной цепи.
   Вторичная структура белков включает в себя понятие об а- и в-конформациях полипептидной цепи. Четко прослеживается связь первичной и 
вторичной структуры белковой молекулы.
   Методы выявления третичной структуры белков описаны в работах Дж. Кендрю, М. Петруца и Филипса по рентгеноструктурному анализу 
третичной структуры гемоглобина. Здесь же представлены типы связей, обеспечивающих поддержание структуры белковой молекулы, обращается 
внимание на гидрофобные зоны в молекулах глобумерных белков. Приоритет в разработке учения об ориентации гидрофобных и гидрофильных 
радикалов в процессе свёртывания полипептидной цепи в глобулу остается за отечественными исследователями: Д. Л. Талмуда, Б. Н. Талмуда и П. 
В. Афанасьева. Третичная структура белков отличается динамичностью.
   Четвертичная структура белков включает субъединицы, протомеры и эпимолекулы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры 
белков: инсулин, гемоглобин, вирус табачной мозаики и т. п.
Номенклатура и классификация белков
   Белки делятся на:
·      простые (протеины) белки;
·      сложные (протеиды) белки.
   Классификация протеинов проводится следующим образом:
·      по форме белковой молекулы;
·      по происхождению;
·      по аминокислотному составу.
Биологические функции белков
   Белки могут выполнять функции ферментов, гормонов, антибиотиков и др. К наиболее изученным представителям белков и полипептидов 
относятся окситоцин, вазопрессин, инсулин, гормон роста, рибонуклеаза, интерфероны и некоторые другие.
Современные исследования в области химии белка
   Органическая химия и биохимия определяет подходы к изучению сложных природных соединений: синтез аминокислот и белков.
   Химические методы используются для изучения клетки в цитохимии и биохимии, в этих областях также решается проблема организации клетки.
   Кроме того, биохимические исследования активно проводятся в медицине, чему способствует создание биохимических кафедр и лабораторий.